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ユビキチン・タンパク質

ユビキチンとはユビキチン化の過程ユビキチンチェーン・ポスターユビキチン関連抗体

ユビキチンとは

ユビキチン Ubiquitin は異種間で高い配列保存性を持つ約 8.5 kDa のタンパク質で、あらゆるタイプの細胞に発現し (Ubiquitin の語源)、遊離の状態、もしくは発現タンパク質への翻訳後修飾として共有結合的に付加 (ユビキチン化) された状態で存在します。細胞内でタンパク質がユビキチン化されると、プロテアソームがそのタンパク質を分解することができます。ユビキチン化されるタンパク質は高次構造形成に失敗したタンパク質、異常発現したタンパク質などで、ユビキチンは異常タンパク質の細胞からの除去に重要な役割を担っています。このシステムがうまく働かなくなることは異常タンパク質の凝集を招き、アルツハイマー病、ハンチントン病、プリオン病などの原因になりえます。従ってユビキチンの研究は、これら神経変性疾患の治療方法の開発に役立つ可能性があります。

近年ユビキチン化は、これまで考えられていたものとは異なるタンパク質分解の調節機能を持っていることがわかってきました。ユビキチン内には 7 個のリジン残基があり、それらのリジンの側鎖に別のユビキチンが一本鎖状に結合していきます。次のユビキチンが結合される位置がどのリジン残基になるかで、生成されるユビキチン鎖の立体構造が異なり、結果としてシグナル伝達やタンパク質間相互作用における場所や役割が異なってきます。こうしたシステムは DNA 損傷時の応答やエンドサイトーシス、有糸分裂など、細胞内のさまざまなプロセスで重要な役割を果たしていることがわかってきています。各プロセスでユビキチン化を制御している酵素はそれぞれに異なることから、それらの促進や抑制は、関連疾病の治療のターゲットとなりうると考えられます。

ユビキチン化の過程

まず、ユビキチン活性化酵素 (E1) がユビキチンの C 末端に結合します。この反応には ATP が必要です。E1 と結合し活性化されたユビキチンは、次にユビキチン結合酵素 (E2) のシステイン残基へと移動します。ユビキチンが結合した E2 はユビキチン・リガーゼ (E3) に接近し結合します。E2 と E3 の複合体はターゲットとなるタンパク質に結合し、ターゲット・タンパク質のリジン残基へユビキチンが転移することを触媒します。こうしたプロセスはマルチユビキチン鎖が形成されるまで繰り返されます。マルチユビキチン鎖を有するタンパク質はその後プロテアソーム上のレセプターにより認識され、分解されていきます。

        図をクリックすると拡大します (PDF)

ユビキチンチェーン・ポスター

ユビキチン化の過程とその機能を図解したポスターです。PDF版 (1.0 MB)はこちらから ダウンロードできます。印刷物をご希望の方はお名前、ご所属、送付先、ご利用販売店を明記の上メールでご請求ください。

ユビキチン関連抗体製品

ターゲット名

モノポリ

交差種

適用・アプリケーション

文献

Abreview
数 評価

製品番号

UbiquitinMouse-Mono Ms, Chk, Cow, Hu, At, Ce, Dm, DCV, RatELISA, ICC/IF, IHC-Fr, IHC-P, WB15 14 ab7254
UbiquitinRabbit-PolyHu, Ms, Rat, AGMkELISA, ICC/IF, IHC-FoFr, IHC-P, IP, WB10 23 ab7780
UbiquitinRabbit-PolyHu, Ms, Rat, Chk, Cow, Dog, E coli, Fsh, Dm, Gpig, Hm, Mk, Pig, Sc, Shp, XlICC/IF, Ie, IHC-FoFr, IHC-P, IP, WB7 3 ab19247
UbiquitinHu, Ms, RatFlow Cyt, ICC/IF, IHC-P, WB1 1 ab134953
UbiquitinHuFlow Cyt, ICC/IF, WB1 5 ab140601
UbiquitinICC/IF, IHC-P, WB 2 ab179434
抗体一覧

関連リンク


Epigenetics
ポータル

Neuroscience
ポータル

Protein ポータル

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ユビキチン Ubiquitin は異種間で高い配列保存性を持つ約 8.5 kDa のタンパク質で、あらゆるタイプの細胞に発現し (Ubiquitin の語源)、遊離の状態、もしくは発現タンパク質への翻訳後修飾として共有結合的に付加 (ユビキチン化) された状態で存在します。細胞内でタンパク質がユビキチン化されると、プロテアソームがそのタンパク質を分解することができます。ユビキチン化されるタンパク質は高次構造形成に失敗したタンパク質、異常発現したタンパク質などで、ユビキチンは異常タンパク質の細胞からの除去に重要な役割を担っています。このシステムがうまく働かなくなることは異常タンパク質の凝集を招き、アルツハイマー病、ハンチントン病、プリオン病などの原因になりえます。従ってユビキチンの研究は、これら神経変性疾患の治療方法の開発に役立つ可能性があります。

近年ユビキチン化は、これまで考えられていたものとは異なるタンパク質分解の調節機能を持っていることがわかってきました。ユビキチン内には 7 個のリジン残基があり、それらのリジンの側鎖に別のユビキチンが一本鎖状に結合していきます。次のユビキチンが結合される位置がどのリジン残基になるかで、生成されるユビキチン鎖の立体構造が異なり、結果としてシグナル伝達やタンパク質間相互作用における場所や役割が異なってきます。こうしたシステムは DNA 損傷時の応答やエンドサイトーシス、有糸分裂など、細胞内のさまざまなプロセスで重要な役割を果たしていることがわかってきています。各プロセスでユビキチン化を制御している酵素はそれぞれに異なることから、それらの促進や抑制は、関連疾病の治療のターゲットとなりうると考えられます。

ユビキチン化の過程

まず、ユビキチン活性化酵素 (E1) がユビキチンの C 末端に結合します。この反応には ATP が必要です。E1 と結合し活性化されたユビキチンは、次にユビキチン結合酵素 (E2) のシステイン残基へと移動します。ユビキチンが結合した E2 はユビキチン・リガーゼ (E3) に接近し結合します。E2 と E3 の複合体はターゲットとなるタンパク質に結合し、ターゲット・タンパク質のリジン残基へユビキチンが転移することを触媒します。こうしたプロセスはマルチユビキチン鎖が形成されるまで繰り返されます。マルチユビキチン鎖を有するタンパク質はその後プロテアソーム上のレセプターにより認識され、分解されていきます。

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ユビキチンチェーン・ポスター

ユビキチン化の過程とその機能を図解したポスターです。PDF版 (1.0 MB)はこちらから ダウンロードできます。印刷物をご希望の方はお名前、ご所属、送付先、ご利用販売店を明記の上メールでご請求ください。

ユビキチン関連抗体製品

ターゲット名

モノポリ

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数 評価

製品番号

UbiquitinMouse-Mono Ms, Chk, Cow, Hu, At, Ce, Dm, DCV, RatELISA, ICC/IF, IHC-Fr, IHC-P, WB15 14 ab7254
UbiquitinRabbit-PolyHu, Ms, Rat, AGMkELISA, ICC/IF, IHC-FoFr, IHC-P, IP, WB10 23 ab7780
UbiquitinRabbit-PolyHu, Ms, Rat, Chk, Cow, Dog, E coli, Fsh, Dm, Gpig, Hm, Mk, Pig, Sc, Shp, XlICC/IF, Ie, IHC-FoFr, IHC-P, IP, WB7 3 ab19247
UbiquitinHu, Ms, RatFlow Cyt, ICC/IF, IHC-P, WB1 1 ab134953
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